蛋白质是什么水平的( 四 )

各种蛋白质依其一级结构特点在其多肽链的不同区段可形成不同的二级结构。如蜘蛛网丝蛋白中有很多α-螺旋及β-折叠层，也有β-转角和不规则卷曲(图2-1-7) 。
2．蛋白质的三级结构
多肽链中，各个二级结构的空间排布方式及有关侧链基团之间的相互作用关系，称为蛋白质的三级结构。换言之，蛋白质的三级结构系指每一条多肽链内所有原子的空间排布，即多肽链的三级结构=主链构象+侧链构象，三级结构是在二级结构的基础上由侧链相互作用形成的。
多肽链的侧链（e68a84e8a2ade799bee5baa6e79fa5e9819331333332633564也就是氨基酸的侧链）分为亲水性的极性侧链和疏水性的非极性侧链（详见氨基酸分类）。水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把多肽链的疏水性侧链或疏水性基团埋藏在分子的内部。
这一现象被称之为疏水作用或疏水效应（图2-1-8）。疏水作用的本质是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫相互靠近，并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，因此，将疏水作用称之为“疏水键”是不正确的。疏水作用是维系蛋白质三级结构最主要的动力。除疏水作用外，维系蛋白质的三级结构的动力还有氢键、盐键（离子键）、范德华力和二硫键等。
蛋白质中的肽键称为主键，氢键、盐键、疏水作用、离子键、二硫键等是副键（次级键，图2-1-9），副键因外力作用（如热）容易断裂，导致蛋白质变性失活。
三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活性部位的形成起重要作用，通过三级结构的形成，可将肽链中某些局部的几个二级结构汇成“口袋”或“洞穴”状，这种结构称为结构域（domain），它们的核心部分多为疏水氨基酸构成，结合蛋白质的辅基常镶嵌在其中，这种结构域多半是蛋白质的活性部位。有的蛋白质分子中只有一个特异的结构域，有的则有多个结构域。
最近，在很多蛋白质分子中发现有两段β-折叠之间通过一段α-螺旋相连而形成的球状结构，以及多个α-螺旋形成的螺旋束，或三个二硫键将肽链连接成的三环状结构等结构域与功能活性有密切关系。
3．蛋白质的四级结构
有的蛋白质分子由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键相连聚合而成，其中每一条肽链称为一个亚基或亚单位(subunit) 。各亚基在蛋白质分子内的空间排布及相互接触称为蛋白质的四级结构。
具有四级结构的蛋白质，其几个亚基的结构可以相同，也可以不同。如红细胞内的血红蛋白(hemoglobin，Hb，图2-1-10)是由4个亚基聚合而成的，4个亚基两两相同，即含两个α亚基和两个β亚基。
在一定条件下，这种蛋白质分子可以解聚成单个亚基，亚基在聚合或解聚时对某些蛋白质具有调节活性的作用。有的蛋白质虽由两条以上肽链构成，但几条肽链之间是通过共价键(如二硫键)连接的，这种结构不属于四级结构，如前面提到过的胰岛素就是1例。
二级结构：多肽链的某些部分氨基酸残基周期性的空间排列。
三级结构：
在二级结构基础上进一步折叠成紧密的三维形式。
四级结构：由蛋白质亚基结构形成的多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。
5.蛋白质的结构有几级，有什么区别？
蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构.一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构.
一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序.肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式,即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接.肽键具有部分双键的性质,所以整个肽单位是一个刚性的平面结构.在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端,而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端.